Add to Cart
Было показаны, что облегчает ТД1, чапероне пептида состоя из последовательности АКСССПХКХКГ, трансдермал доставку для молекул протеина через или со-администрацию или подход к сплавливания. Мы ранее сообщили что одиночный мотив ТД1, сплавленный к Н-конечной станции человеческого эпидермического фактора роста (hEGF) может значительно увеличить трансдермал эффективность рекомбинатного протеина ЭГФ. В усилии к дальнейшему увеличению трансдермал эффективность, мы создавали протеины сплавливания ЭГФ затаивая двойные мотивы ТД1: ТД1-ЭГФ-ТД1, содержа один мотив ТД1 и на Н- и К-конечной станции, и ТД1-ТД1-ЭГФ, содержа 2 тандемных мотива ТД1 на Н-конечной станции. И протеины ТД1-ЭГФ-ТД1 и ТД1-ТД1-ЭГФ, выраженные в Эшеричя Коли и очищенные к явной однородности, показали биологическую деятельность подобную унмодифид ЭГФ, как показано их относительными способностями простимулировать рост фиброцита, повысить миграцию фиброцита, и активировать каскад синьялинг киназы КАРТЫ. С другой стороны, и протеины ТД1-ЭГФ-ТД1 и ТД1-ТД1-ЭГФ показали трансдермал повышение эффективности. Улучшение было >5-фолд сравненным к унмодифид ЭГФ и створке 3 над прикрепленным протеином сплавливания ЭГФ с только одним мотивом ТД1. Эти заключения обеспечили доказательство понятия для улучшать трансдермал доставку активес протеина через рациональный дизайн протеина.